Research Abstract
細菌べん毛III型タンパク質の輸送におけるエネルギー変換機構
細菌べん毛のタンパク質は独自の輸送装置によって輸送される。
An energy transduction mechanism used in bacterial flagellar type III protein export
2011年9月20日 Nature Communications 2 : 475 doi: 10.1038/ncomms1488
細菌べん毛のタンパク質は独自の輸送装置によって輸送される。ATP加水分解酵素であるFliIはFliHおよびFliJと複合体を形成し、細胞質中の輸送基質タンパク質を6種類の膜タンパク質で構成される輸送ゲート複合体へと送り届ける。輸送ゲート複合体は、細胞膜を横切って形成されるプロトン駆動力をエネルギー源として輸送基質タンパク質を細胞外へ運び出すが、その機構はまだわかっていない。本論文では、輸送ゲート複合体自体はプロトン–タンパク質対向輸送体で、プロトン駆動力の2つの成分、膜電位ΔΨとプロトン濃度差ΔpHを、タンパク質輸送過程の異なる段階で明確に区別して利用していることを明らかにした。一方、FliH、FliIおよびFliJがともに働く野生株の輸送装置では、FliH–FliI複合体の助けによって、FliJが輸送ゲート構成タンパク質であるFlhAと特異的に結合することにより、輸送ゲートはΔΨだけで駆動される高効率な輸送エンジンとして働くことも明らかにした。
- 大阪大学大学院 生命機能研究科
- 独立行政法人 科学技術振興機構 さきがけ
Flagellar proteins of bacteria are exported by a specific export apparatus. FliI ATPase forms a complex with FliH and FliJ and escorts export substrates from the cytoplasm to the export gate complex, which is made up of six membrane proteins. The export gate complex utilizes proton motive force across the cytoplasmic membrane for protein translocation, but the mechanism remains unknown. Here we show that the export gate complex by itself is a proton–protein antiporter that uses the two components of proton motive force, Δψ and ΔpH, for different steps of the protein export process. However, in the presence of FliH, FliI and FliJ, a specific binding of FliJ with an export gate membrane protein, FlhA, is brought about by the FliH–FliI complex, which turns the export gate into a highly efficient, Δψ-driven protein export apparatus.
