Research Abstract
膜タンパク質シャペロンで膜組み込み酵素である、大腸菌（Escherichia coli）YidCの結晶構造
Crystal structure of Escherichia coli YidC, a membrane protein chaperone and insertase
2014年12月3日 Scientific Reports 4 : 7299 doi: 10.1038/srep07299
進化的に保存されている膜タンパク質である細菌YidCは、Secトランスロコンと協働して膜タンパク質シャペロンとして、また、独立した膜タンパク質の膜組み込み酵素として機能している。グラム陰性菌において、YidCの膜貫通とペリプラズム領域はSecタンパク質と相互作用し、これらがSecに依存した膜タンパク質挿入のためのタンパク質複合体を形成している。今回我々は、全長の大腸菌（Escherichia coli）YidCの結晶構造を報告する。以前に報告された、ペリプラズムドメインを持たない好アルカリ性細菌（Bacillus halodurans）由来YidCの構造と比較することで、5本の膜貫通ヘリックスにより形成された親水性の溝が、YidCの保存された構造的特徴であることを明らかにした。基質、またはSecタンパク質の接触部位の構造的マッピングから、シャペロンや膜組み込み酵素としてのYidCの機能における重要性が示唆され、Sec-YidCからなるタンパク質複合体への構造的知見が得られた。
熊崎 薫1,2, 岸本 利貴1, 古川 新3, 森 博幸4, 田中 良樹3, 堂前 直2, 石谷 隆一郎1,2, 塚崎 智也3,5 & 濡木 理1,2
- 東京大学大学院 理学系研究科 生物科学専攻
- 理化学研究所 グローバル研究クラスタ
- 奈良先端科学技術大学院大学 バイオサイエンス研究科
- 京都大学 ウイルス研究所
- 科学技術振興機構 さきがけ
Bacterial YidC, an evolutionally conserved membrane protein, functions as a membrane protein chaperone in cooperation with the Sec translocon and as an independent insertase for membrane proteins. In Gram-negative bacteria, the transmembrane and periplasmic regions of YidC interact with the Sec proteins, forming a multi-protein complex for Sec-dependent membrane protein integration. Here, we report the crystal structure of full-length Escherichia coli YidC. The structure reveals that a hydrophilic groove, formed by five transmembrane helices, is a conserved structural feature of YidC, as compared to the previous YidC structure from Bacillus halodurans, which lacks a periplasmic domain. Structural mapping of the substrate- or Sec protein-contact sites suggested the importance of the groove for the YidC functions as a chaperone and an insertase, and provided structural insight into the multi-protein complex.
