Nature ハイライト
生化学：TPP1と結合したヒトテロメラーゼの構造
Nature 604, 7906
テロメア末端を保護しているシェルタリンタンパク質TPP1はテロメアーゼの働きを負に制御している。今回、TPP1に結合したヒトテロメラーゼのクライオ電子顕微鏡構造が報告され、結合と活性化に必須のTERT（テロメラーゼ逆転写酵素）とTPP1の間の結合界面の詳細な描像が得られるとともに、界面での相互作用の重要性が明らかになった。
2022年4月21日号の Nature ハイライト
ゲノミクス：ヒトのパンゲノム構築に向けて
天体物理学：白色矮星での局所的な熱核バースト
量子情報：飛び交うキュービット
量子情報：中性原子を用いて実行された量子アルゴリズム
量子物理学：ナノ機械の量子レベル操作
ナノスケール材料：三重項融合アップコンバージョンを利用した3D印刷
エネルギー科学：酸エッチングによる接触の改善
気候科学：海洋熱波の全球予測
地球科学：アセノスフェアに存在するプリューム起源の含水メルト
移動：古気候の変化がヒト族の進化を導いた
精神科遺伝学：統合失調症のPGC3ゲノム規模関連解析
精神科遺伝学：統合失調症のリスクと関連する10の遺伝子
神経科学：脳の成長を計測する
微生物学：フィダキソマイシンが特定の細菌だけに効く理由
コロナウイルス：オミクロン亜系統に対する抗体中和活性
がん：固形腫瘍でCAR T細胞の有効性が限定的である理由が明らかに
分子生物学：エンハンサーとプロモーターの相互作用が転写に影響する仕組み
生化学：TPP1と結合したヒトテロメラーゼの構造
