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Nature ハイライト

生化学：調節された破壊

Nature 467, 7312

真核生物細胞でユビキチン–プロテアソーム系は、損傷を受けたタンパク質や余分なタンパク質の分解という重要な役割を果しており、分解される基質はユビキチン鎖の共有結合という修飾を受け、続いてプロテアソームによって分解される。今回、ユビキチン鎖の長さによってプロテアソーム活性が調節されるという、今まで知られていなかった調節機序がヒト細胞で見つかった。脱ユビキチン化酵素USP14は、ユビキチン鎖を刈り込むことで、ユビキチン化された基質の分解を阻害する。さらに、化学的スクリーニングによりUSP14の小分子阻害物質が見つかり、この化合物を哺乳動物細胞に与えると、酸化されたタンパク質や疾患を引き起こす毒性タンパク質などのさまざまな基質の排除が促進された。したがって、プロテアソーム活性の刺激は、細胞内毒性タンパク質の濃度を下げる方法の1つとなるかもしれない。

2010年9月9日号の Nature ハイライト

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