構造生物学：2種類の活性なアレスチンタンパク質の構造

タンパク質のアレスチンはGタンパク質共役受容体（GPCR）機能の負の調節因子で、Gタンパク質とは無関係なシグナル伝達タンパク質としても働く。アレスチンは、高親和性複合体を形成する前に活性化される必要がある。今回、GPCRと活性型アレスチンとの相互作用を原子レベルで調べた2つの論文が発表された。Y Kimたちは、アレスチンのC末端を切断することで最初の活性化段階を模倣し、p44と呼ばれる天然に生じるスプライス変異体を作り、その結晶構造を決定した。この構造から、視覚系で天然に生じる切断型アレスチンの役割についての手がかりが得られた。一方、A Shuklaたちは非視覚系のβアレスチン1について、抗体断片（Fab30）とGPCRであるアルギニンバソプレッシン受容体2のカルボキシ末端由来の完全リン酸化ペプチド（アミノ酸29個からなる）とで形成された複合体の構造を報告している。まとめると、これらの結果はアレスチン活性化に関連して顕著なコンメーション変化が起こることを示している。

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